高尔基体加工的蛋白质被分类并运输到溶酶体、分泌颗粒和质膜。其中，溶酶体蛋白是一种独特的定位标签，是一种修饰的糖链。
经典的溶酶体定位标签是甘露糖6-磷酸(M6P)。这需要蛋白质具有特定的序列(Asn-X-Ser/Thr)，它是由内质网和高尔基体的连续加工和修饰产生的。M6P被甘露糖受体(MPR)识别。有两种类型的多平面重建(CD-MPR和CI-MPR)，它们参与溶酶体蛋白的运输。
一些蛋白质也通过M6P-MPR非依赖性途径靶向溶酶体。如溶酶体整合膜蛋白(LIMP-II)负责转运溶酶体β-葡萄糖脑苷脂酶(β-GC)，Sortilin可转运神经降压素(NT)、脂蛋白脂酶和鞘脂激活蛋白(ProSAP)等。
参与溶酶体蛋白转运的受体。生物化学生物物理学学报。2009年4月；1793(4):605-14.
在高尔基体反式网络(TGN)中，M6P修饰的蛋白质与MPR结合，其他蛋白质与sortilin或LIMP-II结合，然后与网状蛋白一起包装成囊泡(CCV)或转运载体(TC)并带到内体。
体内的酸性酸碱度使这些蛋白质与其受体分离。释放的蛋白质留在管腔内，MPR和sortilin通过逆行运输囊泡从内体返回TGN，而LIMP-II则无法回收，最终成为溶酶体限制膜的一部分。
溶酶体蛋白的定位途径。生物化学生物物理学学报。2009年4月；1793(4):605-14.
部分MPR从TGN逃逸到质膜，可以将带有M6P的分子从细胞外转移到内体，最后进入溶酶体。
TGN是高尔基体向外运输蛋白质的主要枢纽，分泌的蛋白质在这里形成外分泌囊泡，然后与质膜融合，从而将其释放出细胞。然而，分泌途径复杂，具有不同的分支和独特的定位标签。
分泌蛋白的经典加工成熟过程需要内质网核心糖化、高尔基体末端糖化等修饰。其中，新生肽链进入内质网的途径主要由信号肽引导，属于与翻译共翻译易位。
分泌蛋白的折叠和成熟。遗传学。2013年2月；193(2): 383–410.
现在发现了一些特殊的进入内质网的途径，都属于翻译后易位。在一种情况下，细胞质Hsp70 ATPases(如Ssa1)使新生分泌蛋白保持未折叠易位状态，通过Sec62/Sec63/Sec71/Sec72形成的Sec63复合体进入内质网。
另一种情况是所谓的GET途径(尾锚定蛋白的引导进入)，这也是C端锚定膜蛋白嵌入膜中的三种途径之一。据估计，真核生物基因组中约有5%的整合膜蛋白需要这种与SRP无关的途径，包括与内膜融合事件密切相关的SNARE蛋白。
分泌蛋白进入内质网的三种途径。遗传学。2013年2月；193(2): 383–410.
在细胞质中，Sgt2、Get4和Get5形成亚复合物，将C端锚蛋白底物装载到靶向因子Get3上。后者将其导向膜上的Get1/Get2复合物，然后通过er膜消耗ATP。
参考文献:
1.溶酶体蛋白质的分类。生物化学生物物理学学报。2009年4月；1793(4):605-14.
2.早期分泌途径中的分泌蛋白生物发生和运输。遗传学。2013年2月；193(2): 383–410.
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